ENZIMAS

                   As enzimas são proteínas com a função específica de acelerar reações químicas nas células. A maioria das enzimas é proteína globular, excetuando- se as ribozimas, que são enzimas de ribonucleotídeos, as unidades do RNA. As enzimas são os catalisadores mais notáveis, devido às propriedadesdescritas abaixo:

Catalisam reações nas condições do ambiente celular. As enzimas são capazes de acelerar velocidades de reações nas condições do ambiente celular, ou seja, a uma temperatura de 37oC e pH de 7,4 (valor do pH do plasma sanguíneo). Os catalisadores químicos (como platina e níquel) atuam apenas sob temperatura muito elevada, pressão alta e valores de pH ácido ou básico. Se as enzimas atuassem em condições tão extremas como os catalisadores químicos, a vida de animais (como os mamíferos) não seria possível, pois essas condições levariam inevitavelmente à destruição da célula.

Apresentam especificidade por seu substrato. Diferentemente dos catalisadores químicos que não demonstram especificidade por seus substratos, as enzimas são específicas por seus substratos. As ações catalíticas das enzimas não levam à formação de contaminantes..

Apresentam alto poder catalítico. As enzimas podem acelerar velocidade de reações químicas multiplicando-a por fatores de 1017. Na ausência de enzimas, a maioria das reações biológicas seria tão lenta, que essas reações não ocorreriam nas condições de temperatura e pH das células. Por exemplo, a hidratação do dióxido de carbono (CO2,) formando o ácido carbônico (H2CO3) na célula, pode ocorrer sem a presença de enzima, no entanto, essa reação levaria muito tempo para se completar, o que não seria compatível com as necessidades das células. A hidratação do CO2, catalisada pela anidrase carbônica, ocorre em uma velocidade incomparavelmente alta.

Apresentam regulação de sua atividade catalítica. As enzimas reguladoras (alostéricas e as enzimas reguladas covalentemente) têm suas ações catalíticas reguladas de acordo com as necessidades metabólicas das células. As moléculas que se ligam à estrutura protéica da enzima alostéricas, regulando a sua atividade catalítica são denominados moduladores, efetores ou reguladores. Os moduladores podem ser tanto ativadores quanto inibidores da atividade catalítica.

 

COFATORES E COENZIMAS

                   Como proteínas, as enzimas podem ser também simples e conjugadas, As enzimas conjugadas necessitam de cofatores (moléculas orgânica ou inorgânica) para exercer as suas atividades catalíticas. Os cofatores se ligam (transitória e frouxamente) ao sítio ativo da enzima por interações químicas não-covalente, como também podem se ligar (permanentemente) por ligação covalente. Nem toda enzima requer um cofator para exercer a sua atividade catalítica, exemplo desta classe são as enzimas ribonuclease, tripsina, quimotripsina, etc. Os cofatores inorgânicos são normalmente íons metálicos, como Fe2+, Cu2+, Zn2+. O cofator orgânico é denominado coenzima.

                   A porção protéica da enzima conjugada é a apoproteína ou apoenzima. Quando o cofator se liga firme e permanentemente ao sítio ativo da enzima é denominado grupo prostético. Exemplo: o grupo heme da hemoglobina. Desta forma, a enzima conjugada cataliticamente ativa, ou seja, ligada ao seu cofator é denominada holoenzima.

Cofatores metálicos

 

 

NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

                   Muitas enzimas são ainda designadas em livros textos de bioquímica por seu nome comum, cuja regra na maioria dos casos é feita de duas formas a saber:

                   Pela adição do sufixo -ase ao nome do substrato sobre os quais elas atuam; por exemplo, a enzima que hidrolisa a uréia é denominada urease; o amido, a amilase; ésteres do fosfato, as fosfatases. Outras são designadas pelo tipo de ação catalítica que realizam, tais como, anidrase carbônica; D-amino oxidase; lactato desidrogenase. Algumas levam nomes vulgares como a tripsina, pepsina, emulsina, etc. Pela designação de nomes comuns, como os das proteínas, que se caracteriza pela terminação ina, como: tripsina, pepsina, emulsina, etc.

                   A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) adotou um sistema racional e prático de nomenclatura identificando as enzimas em seis classes, de acordo com a natureza da reação química que catalisam. Para cada enzima, são atribuídos dois nomes e um número de classificação de quatro dígitos que identificam as classes, as subclasses e as sub-subclasses. Mas essa nomenclatura não será objeto do nosso estudo, para nossos propósitos será mencionada nessa aula apenas a classificação internacional sistemática para as enzimas adotada pela IUBMB.

                   Nessa classificação as enzimas são agrupadas em seis classes segundo o tipo de reação catalisada: oxirredutases, transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases.

a) Oxirredutases. Catalisam reações de óxido-redução (reações com transferência de elétrons). Essa classe é subdivida em várias subclasses como, por exemplo:

– Desidrogenases. Catalisam reações de óxido redução removendo elétrons na forma de um íon hidreto de seus substratos. O íon hidreto é um átomo de hidrogênio carregado negativamente e com dois elétrons (-H:);

– Redutases. Catalisam reações de redução, ou seja, adicionam átomos de hidrogênio ao substrato.

– Oxigenases. Catalisam a adição do oxigênio molecular ao substrato.

b) Transferases. São enzimas que catalisam reações de transferência de grupos, como por exemplo:

– Transaminases ou aminotransferases. Transferem grupos amino (NH2) de um aminoácido para um cetoácido.

– Quinases ou cinases. Transferem um grupo fosfato de um composto fosforilado, como o ATP, para seus substratos.

c) Hidrolases. São enzimas que catalisam reações de hidrólise, como por exemplo:

– Hidroxilases – adicionam um átomo de oxigênio do O2 no substrato, produzindo um grupo hidroxila (OH).

– Glicosidases. Hidrolisam ligações glicosídicas, ligações covalentes que unem os monossacarídeos

– Peptidases. Hidrolisam ligações peptídicas.

d) Liases. Catalisam reações de adição de grupos químicos a duplas ligações ou retiram esses grupos, produzindo duplas ligações.

e) Isomerases. Catalisam reações que levam a formação de isômeros.

f) Ligases. Catalisam reações em que há formação de ligações covalentes C-C, C-S, C-O e C-N acopladas à energia de hidrólise de compostos do tipo nucleotídeo trifosfato como ATP, ou de outros compostos ricos em energia que não nucleotídeos trifosfatos.