COMO OS CATALISADORES ACELERAM VELOCIDADES DE REAÇÕES QUÍMICAS
Uma reação química, tal como um reagente ou
substrato (S) formando um produto (P) somente formará o produto P, se uma
determinada fração das moléculas de S, em qualquer instante considerado,
possuir energia suficiente para ser levada ao topo da colina de energia, o
estado de transição). A energia de ativação é a quantidade de energia
necessária para levar o substrato para o estado de transição. No estado de
transição o substrato (S) está num estado ativado, com igual possibilidade dos
reagentes (S) formarem os produtos (P) da reação, ou retornarem à condição inicial,
não reagindo.
Para as reações químicas reversíveis (reações que
ocorrem nos dois sentidos, ou seja, S produzindo P ou P produzindo S) como a
reação em que um substrato S forma um produto P, representada por SP, podemos
fazer as seguintes observações:
1. Se a reação se dá no
sentido de formação do produto P, diz-se que ela é energeticamente favorável,
portanto, exotérmica (libera calor para o meio).
2. Se a reação ocorre no
sentido de formação de S, diz-se que ela é energeticamente desfavorável, portanto,
endotérmica (absorve calor). Para que uma reação endotérmica ocorra é
necessária a adição de energia.
CONDIÇÕES QUE RESULTAM NO AUMENTO DA VELOCIDADE DE REAÇÕES
QUÍMICAS
A
velocidade de uma reação química pode ser acelerada aumentando a concentração do
reagente químico no estado de transição, aumentando a temperatura do meio em
que a reação está ocorrendo e adicionando um catalisador a essa reação.
Concentração de reagentes no estado de transição. A velocidade de qualquer
reação química é proporcional à concentração de reagentes no estado de
transição. Portanto, a velocidade de uma reação química será muito alta se uma
grande fração das moléculas de reagentes estiver no estado de transição, mas
essa velocidade será muito baixa se apenas uma pequena fração de reagentes
estiver no estado de transição.
Aumento de temperatura. A
velocidade de uma reação química pode ser acelerada pela elevação da
temperatura da reação. Isso provoca um aumento de colisões entre os reagentes,
o que faz com que grande parte deles possua energia interna suficiente para
alcançar o estado de transição.
Geralmente a velocidade de uma reação dobra quando a temperatura aumenta
de 10° C.
Adição de catalisador. A
velocidade de uma reação pode ser aumentada também pela adição de um catalisador,
que direciona as reações, por uma via de mais baixa barreira energética de
ativação. Desta forma, os catalisadores diminuem a energia de ativação das
reações, permitindo que uma fração muito maior de moléculas de uma dada reação
forme produtos por unidade de tempo.
COMO AS ENZIMAS ACELERAM VELOCIDADES DE REAÇÕES QUÍMICAS
As
enzimas aceleram a velocidade de uma reação química diminuino a energia de
ativação. As enzimas não são modificadas (em termos químicos) ou consumidas
nessa reação química. As enzimas não modificama constante de equilíbrio (Keq),
nem alteram a variação de energia livre da reação (DG). A constante de
equilíbrio (keq) de uma reação química reversíveis mede a concentração de
reagentes e produtos quando a reação atinge o equilíbrio. A Energia Livre de
Gibbs (G) é a forma de energia que realiza trabalho sob temperatura e pressão
constantes. Como as reações das células ocorrem num ambiente de temperaturas e
pressão constantes, diz-se que a energia livre é a energia das reações que ocorrem
no ambiente celular. A Energia Livre de Gibbs padrão (Go) é a energia das
células em que os reagentes e produtos estão em concentrações padrões, ou seja,
1M, temperatura a 25oC, pressão de 1 atm e pH 7,0. A variação da energia livre
padrão de Gibbs é representada por (DGo).
EFEITO DA CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Se
testarmos o efeito da variação crescente da concentração de substrato em função
da velocidade da reação, num meio em que a concentração da enzima é mantida
constante, observaremos o seguinte: a concentrações bastante baixas de
substrato, a velocidade da reação será igualmente baixa. Incrementos
consideráveis da concentração do substrato resultarão em aumentos pronunciados
da velocidade enzimática. Com aumentos significativos das concentrações do
substrato, a velocidade da reação sofrerá pouca alteração. Isso ocorre devido
às enzimas demonstram o efeito de saturação por seus substratos. Essa saturação
significa que todas as enzimas estão com seus sítios ativos ligados ao
substrato. Portanto, a partir desse ponto não importa o quanto seja aumentada a
concentração do substrato, a curva da velocidade tenderá a aproximar-se de um
máximo, sem que nunca seja alcançado. Essa velocidade da reação corresponde à
velocidade máxima (Vmax) da enzima.
EFEITO DO pH NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
A
maioria das enzimas apresenta um valor de pH em que a sua atividade catalítica
é máxima. Esse valor de pH é denominado pH ótimo. A atividade da enzima é
afetada (é reduzida) quando ela está num meio cujo valor de pH varia em torno
do pH ótimo. O pH ótimo de uma enzima não é necessariamente idêntico ao pH do
meio em que normalmente ela se encontra; esse pode estar um pouco acima ou
abaixo do valor do pH ótimo. Variações bruscas de pH, tanto para valores ácido
como alcalino, podem causar a desnaturação da enzima, com consequente perda da
sua atividade biológica.
EFEITO DA TEMPERATURA NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
A
velocidade das reações enzimáticas aumenta com a temperatura, dentro de
determinada faixa na qual a enzima é estável e mantém sua atividade catalítica.
A velocidade das reações enzimáticas duplica a cada elevação de 10o C. Mesmo
que as reações catalisadas por enzimas pareçam muitas vezes apresentar uma
temperatura ótima, o pico desse gráfico de atividade enzimática versus
temperatura ocorre desta forma porque as enzimas, sendo proteínas, são
desnaturadas pelo calor e se tornam inativas à medida que a temperatura é
elevada. O “ótimo” de temperatura é assim resultante de dois processos:
1. o aumento usual na
velocidade de reação com a temperatura e
2. o valor crescente de
desnaturação térmica da enzima acima de uma temperatura crítica.
A
maioria das enzimas perde a sua atividade enzimática com temperaturas acima de
55o C. Outras enzimas mantêm suas atividades com temperaturas superiores a 55º
C. As enzimas de várias espécies de bactérias termofílicas (que habitam as
fontes de água extremamente quente, como as águas vulcânicas), apresentam
atividade enzimática com temperaturas superiores a 85o C. A taqpolimerase, uma
enzima obtida de bactérias termofílicas é utilizada em técnicas de Biologia
Molecular, amplificando moléculas de DNA. Essa enzima atua a temperaturas tão
altas quanto 85º C. A ribonuclease perde sua atividade com o aquecimento, mas a
recupera com o resfriamento.
ESTRUTURA DO SÍTIO ATIVO DAS ENZIMAS
O
sítio ativo da enzima é uma fenda ou sulco tridimensional localizado na
superfície da enzima. É formado pelos grupos das cadeias laterais dos
aminoácidos. Os aminoácidos do sítio ativo estão distantes entre si na
seqüência primária da enzima, mas se aproximam com o enovelamento da cadeia
polipeptídica da enzima. Esse enovelamento é o resultado de interações
não-covalentes na estrutura terciária, quando tratamos da estrutura terciária
das proteínas globulares.
O
sítio ativo de uma enzima ocupa somente uma pequena parte da molécula de
enzima. Cerca de doze resíduos de aminoácidos estão envolvidos na formação do
sítio ativo de uma enzima. Dos doze aminoácidos, apenas dois ou três participam
da ligação com substrato.
Então,
qual é a lógica molecular que explica o fato das enzimas serem proteínas
grandes e não moléculas pequenas como di e tripeptídeos? Se considerarmos que
os dois ou três grupos R se ajustam perfeitamente num espaço tridimensional, um
peptídeo pequeno, linear, pode conter todos os grupos necessários na ligação do
substrato, porém as distâncias fixas das ligações e dos ângulos não permitiriam
que os grupos R assumam a forma necessária. Uma proteína grande composta de
centenas de resíduos de aminoácidos pode se curvar, torcer e se enrolar sobre
si mesma e, portanto, fixar exatamente a posição dos grupos R no espaço. Os
outros resíduos de aminoácidos (não catalíticos) têm função igualmente
importante, o de manter a estrutura terciária da enzima através das ligações
não covalentes como: pontes de hidrogênio, ligação iônica, interação
hidrofóbica e a ligação covalente: ponte dissulfeto (S-S).
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA
A especificidade enzimática é a propriedade das
enzimas apresentar preferência por seus substratos. Quanto à especificidade as
enzimas se classificam absolutas e relativas.
Especificidade absoluta. As
enzimas que apresentam especificidade absoluta por um dado substrato, não ligam
em seu sítio ativo nem mesmo moléculas bastante semelhantes, como os isômeros.
Um bom exemplo disso é a enzima aspartase, encontrada em plantas e bactérias. A
aspartase catalisa a adição reversível de íon amônio (+NH4) à dupla ligação do
fumarato, produzindo o L-aspartato. Entretanto, a aspartase não promove a
adição de íon amônio a nenhum outro ácido insaturado (ou seja, que apresenta
dupla ligação). A aspartase não reconhece nem o D-aspartato nem o maleato como
substratos. O D-aspartato é o isômero óptico do L-aspartato e maleato é o
isômero cis do fumarato. A aspartase apresenta tanto especificidade óptica por
seu substrato, (reconhecendo diferenças entre as formas D- e L- do aspartato)
quanto especificidade geométrica (discriminando as forma trans e cis do
fumarato e maleato). A aspartase é uma enzima estereoespecífica, ou seja,
apresenta a propriedade da estereoespecificidade.
A
estereoespecificidade permite as enzimas reconhecer moléculas de acordo com as
suas formas.
ESPECIFICIDADE RELATIVA
As
enzimas que apresentam especificidade relativa por seus substratos, reconhece
grupos químicos comuns encontrados nas estruturas dos substratos. A
quimotripsina (uma das enzimas da digestão) catalisa a hidrólise de alguns
peptídeos. A quimotripsina cliva (quebra) ligações peptídicas cujo grupo
carbonila é de um dos aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina e
triptofano).
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